ENZIM AMILASE

LAPORAN PRAKTIKUM

ENZIM AMILASE

Disusun Oleh :

Kelompok 3

Asy Syaffa Amatur Rahman             48416504

Ayu Nindita Nuraini                 48416505

M. Irvan Chairunnur Fajar               48416509

Dosen Pengampu :

Inti Mulyo Arti STP., MSc

Adinda Nurul Huda M, SP., MSi.

PROGRAM STUDI AGROTEKNOLOGI

FAKULTAS TEKNOLOGI INDUSTRI

UNIVERSITAS GUNADARMA

DEPOK

2017

KATA PENGANTAR

   Assalamu’alaikum Warahmatullahi Wabarakaatuh.

    Puji syukur kami panjatkan atas kehadirat Allah Subhanahu Wata’ala atas berkat rahmat dan karunianya sehingga kami dapat menyusun dan menyelesaikan laporan praktikum dengan judul ENZIM AMILASE. Dalam penyusunan laporan ini tidak sedikit kami mengalami hambatan dan kesulitan, namun berkat bimbingan, bantuan dan dukungan dari berbagai pihak serta kerja keras, Alhamdulillah laporan ini dapat diselesaikan tepat waktu.

  Atas bantuan, bimbingan dan dukungannya, kami ucapkan terimakasih kepada Dosen Mata Kuliah Biokimia Tanaman. Kami sadar bahwa penyusunan laporan ini jaduh dari sempurna, baik isi maupun tulisan. Untuk itu kami sangat mengarapkan saran dan kritik yang positif dan bersifat membangun demi perbaikan dimasa yang akan datang. Kami berharap laporan ini dapat bermanfaat.

      Wassalamu’ alaikum Warahmatullahi Wabarakaatuh.

Depok, Oktober 2017

Penulis

BAB I

PENDAHULUAN

1.1.Lata Belakang

Enzim adalah biokatalisator yang berfungsi sebagai katalis dalam proses biologis (Lehninger, 1982). Enzim yang dikenal luas penggunaannya adalah enzim amilase, lipase, dan protease yang merupakan enzim hidrolitik pemecah senyawa makromolkul karbohidrat, lemak, dan ptotein.

Secara umum, enzim menghasilkan kecepatan, spesifikasi, dan kedali pengaturan terhadap reaksi dalam tubuh. Enzim berfungsi sebagai katalisator, yaitu senyawa yang meningkatkan kecepatan reaksi kimia (Marks, dkk., 2000). Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat dibandingkan ketika reaksi tersebut tidak menggunakan katalis. Seperti katalis lainnya, enzim juga menurunkan atau memeprkecil energi aktivasi suatu reaksi kimia (Poedjiadi dan Supriyanti, 2009).

Amilase dapat diperoleh dari berbagai sumber mikroorganisme, tanaman, dan hewan (Aiyer, 2005). Molekul amilum dakan dipercah oleh amilase pada ikatan α-1,4-glikosida dan α-1,6-glikosida (Richana, 2000). Amilase dibedakan menjadi endoamilase dan eksoamilase. Endoamilase umumnya dikenal seagai α- amilase, sedangkan eksoamilase dikenal sebagai β-amilase (Sumardjo, 2009).

BAB II

PEMBAHASAN

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masingmasing enzim diberi nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang peranan. Enam golongan tersebut ialah (Poedjiadi, 2006):

 1. Oksidoreduktase

 2. Transferase

3. Hidrolase

4. Liase

5. Isomerase

 6. Ligase

Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim, apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus protein dan gugus non protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim (Poedjadi, 2006).

Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. Pada keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya (Salisbury, 1995).

Sebagai mana protein pada umumnya, molekul enzim juga mempunyai struktur tiga dimensi. Diantaranya jenis-jenis struktur tersebut, hanya satu saja yang mendukung fungsi enzim sebagai biokatalisator, diantaranya jenis-jenis struktur tersebut, diperlukan suhu dan pH yang sesuai. Apabila kedua faktor tersebut tidak terpenuhi, enzim akan kehilangan sifat dan kemampuannya (Sadikin, 2002). Secara dingkat, sifat-sifat enzim tersebut antara lain (Dwidjoseputro, 1992) :

1. berfungsi sebagi biokatalisator

2. merupakan suatu protein

3. bersifat khusus atau spesifik

4. merupakan suatu koloid

 5. jumlah yang dibutuhkan tidak terlalu banyak

6. tidak tahan panas

Fungsi enzim sebagai katalis untuk reaksi kimia dapat terjadi baik didalam maupun diluar sel. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Suatu enzim dapat bekerja 108 sampai 1011 kali lebih cepat dibandingkan laju reaksi tanpa katalis. Enzim bekerja sebagai katalis dengan cara menurunkan energi aktifasi, sehingga laju reaksi meningkat (Poedjadi, 2006).

Enzim-enzim hingga kini diketahui berupoa molekul-molekul besar yang berat molekulnya ribuan. Karena enzim tersebut dilarutkandalam air, maka akan menjadi suatu koloid Beberapa enzim, diketahui memiliki kemampuan untuk mengubah substrat menjadi hasil akhir dan sebaliknya, yaitu mengubah kembali hasil akhir menjadi substrat jika kondisi lingkungan berubah. Contohnya adalah enzimenzim dari golongan protease dan urase serta beberapa jenis enzim lainnya (Dwidjoseputro, 1992).

Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu perubahan tertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi melibiosa dan fruktosa, sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa (Salisbury, 1995).

            Seperti halnya katalisator, enzim juga dipengaruhi oleh temperatur. Hanya saja enzim ini tidak tahan panas seperti katalisator lainnya. Kebanyakan enzim akan menjadi non aktif pada suhu 50o C (Poedjiadi, 2006). Apabila suhu terlalu tinggi, struktur tiga dimensi enzim akan rusak, sehingga substrat tidak lagi dapat terikat dengannya. Dengan demikian enzim tersebut tidak akan dapat menjalankan fungsinya lagi sebagai biokatalisator. Pada umumnya denaturasi ini bersifat tidak terbalikan atau permanen (Salisbury, 1995).

Kelebihan enzim sebagai katalis antara lain (Suhtandry, 1985) :

 · mempunyai tenaga katalitik yang jauh lebih besar

· Spesifikasi pada substrat sangat besar sekali

· Mempercepat reaksi tanpa produksi samping

· Berjalan pada suhu temperatur normal

· Bekerja dengan urutan reaksi tertentu

· Reaksi menyimpan dan menghasilkan reaksi kimia lain

BAB III

PENUTUP

3.1. Kesimpulan

Enzim adalah biokatalisator yang berfungsi sebagai katalis dalam proses biologis Enzim yang dikenal luas penggunaannya adalah enzim amilase, lipase, dan protease yang merupakan enzim hidrolitik pemecah senyawa makromolkul karbohidrat, lemak, dan ptotein. Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim, apoenzim, kofaktor, gugus prostetik.

DAFTAR PUSTAKA

Lehninger, A.L., 1982. Dasar-Dasar Biokimia Jilid 1. Erlangga, Jakarta

Marks, D.B.A.D., Marks, C.M., Smith. 2000. Biokimia Kedokteran Dasar: Sebuah Pendekatan Klinis. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta Megiandari, A. 2009.

Poedjiadi, A., Supriyanti, F.M.T. 2009. Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit Universitas Indonesia. Jakarta

Richana, N. 2000. Prospek Dan Produksi Enzim α-Amilase Dari Mikroorganisme. Agro Bio. Vol. 3(2):15-58.

Aiyer, P.V. 2005. Amylases And Their Applications. African Journal Of Biotechnology. Vol.4 (13).

Poedjiadi, Anna, 2006. Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia PRESS, Jakarta

Salisbury, F.B. dan Ross, C.W., 1995, Fisiologi Tumbuhan Jilid 2, ITB Press, Bandung. Suhtanry, Rubianty, 1985. Kimia Pangan. Badan Kerja Sama Perguruan Negeri Indonesia Bagian Timur, Makassar.

Dwidjoseputro, D., 1992, Pengantar Fisiologi Tumbuhan, Gramedia Pustaka Utama, Jakarta

Suhtanry, Rubianty, 1985. Kimia Pangan. Badan Kerja Sama Perguruan Negeri Indonesia Bagian Timur, Makassar.